кератины

КЕРАТИНЫ (от греч. keras, род. падеж keratos — рог)

структурные фибриллярные белки, состоящие из параллельных полипептидных цепей, имеющих конформацию α-спирали или β-структуры (структуры складчатого листа) — соотв. α-К. и β-К. α-Кератины (часто их называют просто К.) — осн. тип белков, из которых образуются наружные защитные покровы позвоночных. На их долю приходится почти весь сухой вес волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей, чешуи, копыт и черепашьего панциря, а также значит, часть сухой массы наружного слоя кожи. Не раств. в воде, водных растворах кислот и щелочей, устойчивы к действию протеолитич. ферментов и гидролизу. Содержат в молекуле остатки всех аминокислот [в б.ч. аминокислотных остатков (—HNCHRCO—) R — неполярные группы] и отличаются от др. фибриллярных структурных белков (напр., коллагена) гл. обр. повыш. содержанием остатков цистеина. Первичная структура полипептидных цепей α-К. (мол. м. от 10 тыс. до 50 тыс.) не имеет периодичности. Осн. структурный элемент α-К. млекопитающих — протофибрилла (диаметр 2 им), образованная тремя сплетенными (суперспирализованными) α-спиральными отрезками полипептидов с неспиральными участками на концах цепи. Нерастворимость, а также эластичность и др. мех. особенности α-К. обусловлены наличием многочисл. дисульфидных связей между полипептидными цепями. Самые прочные и жесткие α-К. (напр., в панцире черепах) содержат до 18% остатков цистеина. Девять параллельно расположенных протофибрилл обвивают кольцевыми витками две другие протофибриллы, образуя микрофибриллу (диаметр 8 нм), с периодичностью 20 нм. Пучок микрофибрилл, окруженный аморфным матриксом, состоящим из глобулярных белков с высоким содержанием дисульфидных связей, образует макрофибриллу (диаметр 200 нм), которая заполняет веретенообразную клетку, ориентированную вдоль оси волокна. Разрыв дисульфидных связей между соседними α-спиральными участками (напр., при нагр. или действии восстановителей) приводит к диссоциации α-К. на отдельные полипептидные цепи. При растяжении протофибриллы переходят в неустойчивую для α-К. млекопитающих β-структуру (при этом длина их может увеличиться в 2 раза). Роговые покровы пресмыкающихся и птиц образованы α-К., включающими участки β-структуры и неупорядоченные области. β-Кератины. Из β-К. наиб. изучены фиброин, выделяемый спец. железами гусениц шелкопрядов при завивке кокона, и паутина — вязкое выделение желез пауков и некоторых др. паукообразных. Фиброин составляет осн. массу натурального шелкового волокна (ок. 60%). β-К. отличаются от α-К. отсутствием поперечных дисульфидных связей между соседними полипептидными цепями. Последние обычно имеют антипараллельную ориентацию (см. белки), которая стабилизируется водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Группы R аминокислотных остатков имеют сравнительно небольшие размеры. β-К. не раств. в воде, устойчивы к действию орг. растворителей, разб. кислот и щелочей; их волокна более гибки, чем у α-К., но в отличие от последних не эластичны. Мол. масса двух связанных между собой полипептидных цепей фиброина составляет ок. 365 тыс. Они содержат большое количество остатков глицина, аланина и серина (ок. 87% от всех аминокислотных остатков; каждый второй аминокислотный остаток — глицин); остатки цистеина и метионина отсутствуют. В полипептидной цепи преобладает повторяющаяся последовательность —Gly—Ser—Gly—Ala—Gly—Ala— (букв. обозначения см. в ст. аминокислоты). Совместная укладка пар полипептидных цепей фиброина приводит к образованию вытянутого белкового комплекса, который обволакивается др. белком-серицином (содержит ок. 40% остатков серина). α-К., получаемый из отходов в мясной промышленности, используют для получения прир. аминокислот.

^{Лит.: Ленинджер А., Основы биохимии, пер. с англ., т. 1, М., 1985, с. 167–76.}

_{В. В. Баев}