пептидная связь

Вид амидной связи; возникает в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с ?-карбоксильной группой (—СООН) др. аминокислоты. Группа —С(О)—NH— в белках и пептидах находится в состоянии кетоенольной таутомерии (существование нек-рых химич. соединений в виде структурных изомеров, способных свободно переходить друг в друга). Благодаря таутомерии П. с. имеет на 40% характер двойной (сопряжённой) связи, что проявляется в уменьшении её длины по сравнению с длиной одинарной —С—N— связи. Частично сопряжённый характер —С—N— связи обусловливает плоскую конфигурацию —С(О)—NH— группы (все 4 атома находятся в одной плоскости) и существование транс- и цис-форм. Экспериментально доказана большая, устойчивость трансформы. Ферментативное образование П. с. в живых клетках происходит в процессе биосинтеза белка. Разработаны методы химич. и ферментативного лабораторного синтеза и расщепления П. с, позволяющие синтезировать природные пептиды, а также устанавливать аминокислотную последовательность для мн. белков и пептидов.