азотистый обмен

АЗОТИСТЫЙ ОБМЕН, совокупность химич. превращений азотсодержащих соединений в организме. Включает обмен белков, нуклеиновых кислот, продуктов их распада (пептидов, аминокислот, нуклеотидов), содержащих азот липидов, витаминов, гормонов и др.

Начальный этап А. о. у высокоорганизованных животных — ферментативное расщепление белков и др. сложных азотных соединений в жел.-киш. тракте до свободных аминокислот (нуклеотидов, нуклеозидов) и всасывание последних в тонких кишках в кровь (см. пищеварение). Нарушение процессов ферментативного расщепления белков и всасывания аминокислот в пищеварит. тракте приводит к их усиленному распаду под действием различных гнилостных микроорганизмов в толстых кишках с образованием токсич. протеиногенных аминов (путресцина, кадаверина, тирамина, гистамина) и ядовитых ароматич. соединений (скатола, индола, фенола, крезола). Наряду с расщеплением белков корма в организме происходит ферментативный т распад тканевых белков до аминокислот, которые также попадают в кровь. Дальнейшие процессы А. о. связаны гл. обр. с промежуточным (тканевым) обменом аминокислот. Аминокислоты, всосавшиеся в кишечнике или образовавшиеся в результате расщепления тканевых белков, расходуются на биосинтез белков и др. соединений, на энергетич. затраты, образование конечных продуктов А. о. Начальным звеном в процессах биосинтеза белков является переход аминокислот из крови в клетки. Синтез специфического для организма белка в клетке включает 3 этапа. На первом этапе происходит по закону комплементарности ферментативный синтез информационной РНК (и-РНК) . на матрице ДНК, которая передаёт информацию о структуре синтезируемого белка. Затем и-РНК переходит из ядра в цитоплазму и фиксируется на рибосомах. Второй этап включает активацию аминокислот в цитоплазме при участии АТФ и их соединение с транспортными РНК (т-РНК). Третий этап — рибосомальный этап синтеза, когда отдельные молекулы т-РНК с соответств. аминокислотами подходят друг за другом к рибосомам и присоединяются своими антикодонами к соответствующим колонам и-РНК. Рядом располагаются такие аминокислоты, которые в синтезируемом белке должны быть соединены пептидной связью, чем обеспечивается специфич. первичная структура белка, предопределяющая третичную структуру белков, в т. ч. ферментов. Отдельные аминокислоты используются также для биосинтеза физиологически активных веществ. Напр., тирозин необходим для биосинтеза тироксина и адреналина, триптофан — серотонина, глицин — жёлчных кислот и пуриновых оснований. Аминокислоты активно участвуют в различных реакциях обмена веществ и в первую очередь в реакции переаминирования. Она заключается в обратимом переносе аминогрупп между аминокислотами и кетокислотами без промежуточного образования аммиака. Реакции переаминирования имеют важное значение для синтеза заменимых аминокислот и катализируются аминотрансферазами. Аминокислоты, не использованные для биосинтеза и в др. реакциях, подвергаются процессам ферментативного распада, гл. обр. с помощью дезаминирования. Большинство аминокислот подвергается непрямому дезаминированию. Оно состоит в реакции переаминирования с α-кетоглутаровой кислотой и последующем дезаминировании образовавшейся глутаминовой кислоты. При ферментативном декарбоксилировании некоторых аминокислот или их производных (при участии декарбоксилаз) происходит отщепление карбоксильных групп с образованием углекислого газа и биологически активных веществ (гистамина, адреналина, j-аминомасляной кислоты).

Осн. путь нейтрализации аммиака у млекопитающих заключается гл. обр. в синтезе мочевины, протекающем в печени и состоящем из серии последовательных ферментативных реакций (т. н. орштиновый цикл). У птиц аммиак обезвреживается путём образования мочевой кислоты. Безазотистая часть аминокислот включается через многочисленные реакции в цикл трикарбоновых кислот. Конечные продукты А. о. выделяются из организма гл. обр. с мочой, калом и выдыхаемым воздухом. Объективным показателем образования и выведения конечных продуктов А. о. служит содержание в сыворотке крови остаточного азота, в со-:тав которого входят азот мочевины, мочевой кислоты, свободных аминокислот, креагинина, индикана, аммиака, полипептидов и глутамина. Кол-во остаточного азота в крови при некоторых заболеваниях резко возрастает (см. азотемия).

Продукты распада нуклеопротеидов и нуклеиновых кислот — нуклеотиды участвуют в синтезе ДНК и РНК, протекающем в клеточных ядрах под влиянием ферментов ДНК — полимераз. Распад ДНК и РНК происходит при участии многочисленных специфич. ферментов с образованием вначале нуклеотидов, а затем пуриновых и пиримидиновых оснований. Конечным продуктом распада пуриновых оснований у большинства млекопитающих является аллантоин, пиримидиновых оснований — углекислый газ, аммиак и β-аланин, который в дальнейшем участвует в синтезе карнозина и ансерина.

Регуляция А. о. осуществляется при участии нервной системы (есть данные о наличии центра белкового обмена в гипоталамусе) и желез внутренней секреции (щитовидная железа и др.).

Патология А. о. проявляется в форме нарушений синтеза белков (гл. обр. белковая недостаточность) и обмена различных метаболитов А. о. (в первую очередь аминокислот).

• см. также обмен веществ и энергии

^{Лит.: Афонский С. И., Биохимия животных, 3 изд., М., 1970; Ленинджер А., Биохимия, пер. с англ., М., 1974; Шапвиль Ф., Энни А.-Л., Биосинтез белка, пер. с франц., М., 1977.}