глутаминсинтетаза

ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА [L-глутамат: аммиак лигаза (образующая АДФ)]

фермент класса лигаз, катализирующий в присутствии ионов двухвалентных металлов включение NH₃ в орг. соединение:

HOOCCH₂CH₂CH(NH₂)COOH + NH₃ + АТФH₂NCOCH₂CH₂CH(NH₂)COOH + АДФ + H₃PO₄, где АТФ-аденозинтрифосфат, АДФ-аденозиндифосфат.

Состоит из 4, 8 или 12 одинаковых субъединиц с мол. м. 42–65 тыс., расположенных в два слоя. Оптим. каталитич. активность в присутствии Mg²⁺ при pH 7–8, а с Mn²⁺ — при pH 5-6. Активный центр содержит остатки гистидина и цистеина; ингибируют активный центр L-метионин-S-сульфоксимин и n-хлормеркурбензойная кислота. Аллостерич. ингибиторы (понижают скорость ферментативной реакции, не взаимодействуя с активным центрем)-цитозинтри- и аденозинмонофосфат (АМФ), триптофан, глицин. Аллостерич. активаторы — некоторые кетокислоты.

Г. содержится во всех организмах. В клетках листьев существует в виде двух форм (изоферментов). Одна из них находится в хлоропласте, другая — в цитоплазме. В бактериях семейств Enterobacteriaceae и Rhizobiaceae при избытке в среде NH₃ фермент инактивируется (аденилируется):

Г. + АТФ → Г. ~ АМФ + ПП,

где ПП-пирофосфорная кислота. Аденильный остаток в Г.~АМФ присоединяется к группе OH остатка тирозина. Связь между АМФ и Г. макроэргическая. Снижение уровня NH₃ в среде вызывает деаденилирование и активацию Г.: Г. — АМФ + H₃PO₄ → Г + АДФ.

Обе реакции катализирует фермент глутаминсинтетаза-аденилилтрансфераза. У бактерий и синезеленых водорослей Г., по-видимому, принимает также участие в регуляции синтеза ряда ферментов, в т. ч. нитрогеназы (см. азотфиксация).

^{Лит.: Кретович В.Л., Обмен азота в растениях, М., 1972; Молекулярные механизмы усвоения азота растениями, М., 1983, с. 198–234; Darrow R. А., в кн.: Glutamine: metabolism, enzymology and regulation, N.Y.-[a.о.], 1980, p. 139–66.}

_{А. В. Пушкин}