аденилатциклаза

АДЕНИЛАТЦИКЛАЗА (АТФ-, или АТР-пирофосфатлиаза циклизирующая)

фермент класса лиаз, катализирующий в присутствии Mg²⁺ гидролиз аденозинтрифосфата (АТФ) с образованием пирофосфорной кислоты H₄P₂O₇ и аденозин-монофосфата циклического (цАМФ). А. обнаружена практически во всех тканях животных, а также у бактерий. Предполагается существование этого фермента у растений. В клетках животных он локализован в плазматич. мембранах, у бактерий — в мембранах и цитоплазме. Мол. масса А. у большинства организмов неизвестна; предполагают, что она колеблется в пределах 150–600 тыс. Из ряда бактерий А. выделена в индивидуальном виде; молекулярная масса каталитич. субъединиц в этих А.-30–40 тыс.

_{Схема активации аденилатциклазы; GTP-гуанозинтрифосфат.}

Функционирует А. в составе сложного комплекса, состоящего из гормонального рецептора (R), расположенного на внеш. стороне клеточной мембраны, внутримембранного регуляторного белка (G), в состав которого входит остаток гуанозиндифосфата (GDP), и каталитич. субъединицы (CS). Активация А. осуществляется в результате действия некоторых гормонов, напр. глюкагона, тиреотропного, адренокортикотропного и лютеинизирующего гормонов, простагландинов группы Е. Гормон, взаимодействуя с R, образует гормон-рецепторный комплекс HorR, который, реагируя с G-GDP (см. схему), вызывает каскад реакций. Непосредственно катализирует превращение АТФ в цАМФ комплекс CS * [G-GTP], который в клетке быстро распадается на CS и G-GDP.

В клетке существуют также рецепторы (напр., ацетилхолина, чувствительного к мускарину), которые тормозят синтез цАМФ. Эти рецепторы функционируют в комплексе с регуляторными G-белками, отличными от тех, которые участвуют в активации фермента. Благодаря механизму активации и ингибирования А. нейроэндокринная система может регулировать концентрацию цАМФ в клетке.

^{Лит. см. при ст. аденозинмонофосфат циклический.}

_{В. А. Ткачук}