пролин
ПРОЛИН (2-пирролидинкарбоновая кислота, Pro, P)
мол. м. 115,13; бесцветные кристаллы; т. пл. L-, D- и D,L-П. соотв. 220–222, 215–220 и 205 °C (все изомеры плавятся с разл.); для L-П.
П. — единственная из кодируемых аминокислот, у которой α-аминогруппа — фрагмент гетероцикла. В отличие от др. аминокислот дает желтое, а не фиолетовое окрашивание в нингидриновой реакции, с изатином дает синее окрашивание (характерная реакция на П.). При окислении П. в организме животных образуются 3- и 4-гидроксипролины, остатки которых в больших количествах (особенно 4-гидроксипролина) содержатся в коллагене. Гидролиз пептидных связей, образованных П., осуществляется двумя ферментами-пролина-зой (связь с участием COOH П.) и пролидазой (с участием NH). Реакции по атому N пространственно затруднены. Включение остатков П. в пептидную цепь обусловливает ее изгибы и потому его присутствие в белках препятствует образованию α-спиральной структуры.
L-П. заменимая аминокислота. Входит в состав практически всех белков. Особенно богаты L-П. коллаген, прола-мины (семена злаков) и эластин. В организме человека синтезируется из глутаминовой кислоты через ее полуальдегид (OCHCH2CH2CHNH2COOH), который циклизуется в Δ1-пир-ролин-5-карбоновую кислоту (отличается от П. двойной связью в положении 1); последняя восстанавливается в П.
Синтез П. может быть осуществлен циклизацией α, d-ди-хлорвалериановой кислоты. В спектре ПМР L-П. в D2O хим. сдвиги (в м. д.) 4,132 (положение 2 цикла), 2,35 и 2,075 (положение 3), 2,031 (положение 4), 3,41 и 3,354 (положение 5).
L-П. впервые выделен из казеина в 1901 Э. Фишером.
Мировое Производство 100 Т/ГОД (1982).
В. В. Баев
Химическая энциклопедия