пролин

ПРОЛИН (2-пирролидинкарбоновая кислота, Pro, P)

мол. м. 115,13; бесцветные кристаллы; т. пл. L-, D- и D,L-П. соотв. 220–222, 215–220 и 205 °C (все изомеры плавятся с разл.); для L-П. —85° (концентрация 4 г в 100 мл воды). П. хорошо раств. в воде (162,3 г в 100мл при 25 °C), ограничен-но — в этаноле (1,55 г в 100мл), ацетоне, хлороформе, не раств. в диэтиловом эфире; рK_а при 25 °C 1,99 (COOH) и 10,6 (NH); р/ 6,3.

П. — единственная из кодируемых аминокислот, у которой α-аминогруппа — фрагмент гетероцикла. В отличие от др. аминокислот дает желтое, а не фиолетовое окрашивание в нингидриновой реакции, с изатином дает синее окрашивание (характерная реакция на П.). При окислении П. в организме животных образуются 3- и 4-гидроксипролины, остатки которых в больших количествах (особенно 4-гидроксипролина) содержатся в коллагене. Гидролиз пептидных связей, образованных П., осуществляется двумя ферментами-пролина-зой (связь с участием COOH П.) и пролидазой (с участием NH). Реакции по атому N пространственно затруднены. Включение остатков П. в пептидную цепь обусловливает ее изгибы и потому его присутствие в белках препятствует образованию α-спиральной структуры.

L-П. заменимая аминокислота. Входит в состав практически всех белков. Особенно богаты L-П. коллаген, прола-мины (семена злаков) и эластин. В организме человека синтезируется из глутаминовой кислоты через ее полуальдегид (OCHCH₂CH₂CHNH₂COOH), который циклизуется в Δ¹-пир-ролин-5-карбоновую кислоту (отличается от П. двойной связью в положении 1); последняя восстанавливается в П.

Синтез П. может быть осуществлен циклизацией α, d-ди-хлорвалериановой кислоты. В спектре ПМР L-П. в D₂O хим. сдвиги (в м. д.) 4,132 (положение 2 цикла), 2,35 и 2,075 (положение 3), 2,031 (положение 4), 3,41 и 3,354 (положение 5).

L-П. впервые выделен из казеина в 1901 Э. Фишером.

Мировое Производство 100 Т/ГОД (1982).

_{В. В. Баев}