ферменты

ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum — брожение, закваска), энзимы, специфич. белки, входящие в состав клеток и катализирующие химич. реакции в организме. Характерная особенность Ф. — высокая специфичность действия. Ф. подразделяют на однокомпонентные, или простые, состоящие только из белка (напр., пепсин, трипсин), и двухкомпонентные, или сложные (напр., дегидрогеназы, аминотрансферазы), в состав которых кроме белковой части, наз, апоферментом, входит небелковая часть — кофермент (коэнзим) или ростетич. группа. Мн. коферменты и простетич. группы — производные витаминов, напр. кофермент А — производное пантотеновой кислоты; тиаминпирофосфат — производное витамина В₁. Простетич. группы Ф. находятся в постоянной и прочной связи с апоферментом, а коферменты связываются с ним временно. При действии Ф. субстрат соединяется не со всей молекулой Ф., а с отдельным её участком, наз. активным центром. Последний состоит у простых Ф. из небольшого числа аминокислотных остатков, у сложных Ф. — из простетич. группы или кофер-мента. В активном центре простых Ф. чаще всего представлены остатки серина, гистидина, лизина, цистеина, аспарагиновой кислоты, глутаминовой кислоты, образующих определённую конфигурацию центра и способных осуществлять катализ. Др. части белковой молекулы Ф. обеспечивают его специфичность. Ф., в состав которых входят ионы (калия, железа, меди, кобальта, цинка, магния и др.), наз. металлоэнзимами. На активность. Ф. оказывают влияние температура, концентрация водородных ионов, ионная сила, а также ионный состав среды. Активность Ф. может быть снижена под влиянием некоторых веществ — ингибиторов. К ним относятся, напр., соли тяжёлых металлов (серебра, ртути и свинца), которые блокируют активные центры Ф. или понижают активность входящих в их состав металлов. В организме существуют вещества белковой природы — высоко-специфичные ингибиторы. Нек-рые из них действуют присоединяясь не к активному центру, а к к.-л. др. участку молекулы Ф., изменяя строение всей молекулы, следовательно, и структуру активного центра. В организме Ф. может находиться в неск. структурных формах, наз. изоферментами, обладающими различной каталитич. активностью. Напр., для лактатдегидрогеназы известны 5 изоферментов. Ряд Ф. синтезируется в организме в виде неактивных предшественников — проферментов.

По характеру катализируемых Ф. реакций их подразделяют на 6 осн. классов — оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы). Каждый класс делится на подклассы и подподклассы, а каждый Ф. в подподклассе имеет свой номер. Поэтому каждый из идентифицированных Ф. (их ок. 2000) имеет свой шифр, состоящий из 4 цифр. Первая цифра указывает, к какому классу относится Ф., вторая обозначает подкласс, третья — подподкласс, четвёртая — порядковый номер; напр. ксаптиноксидаза имеет шифр 1, 2, 3, 2.

Ряд Ф. образует комплексы, катализирующие целые циклы реакций. Большую роль в регуляции ферментативных реакций играют гормоны. В жив-ве и ветеринарии Ф. используют как стимуляторы для повышения продуктивности к привесов животных.

• см. также ферментные препараты

^{Лит.: Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., М., 1966; Кретович В. Л., Введение в энзимологию, 2 изд., М., 1974; Протасова Т. Н., Гормональная регуляция активности ферментов, М., 1975.}

Источник: Ветеринарный энциклопедический словарь на Gufo.me

ферменты

Значения в других словарях