L-лактатдегидрогеназа

L-ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА (L-лактат: НАД⁺ оксидоредуктаза)

фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий на последней стадии гликолиза обратимую реакцию окисления L-молочной кислоты до пировиноградной:

В уравнении НАД и НАДН — соотв. окисленная и восстановленная формы никотинамидадениндинуклеотида, которые выполняют функцию кофермента. Л. окисляет также некоторые др. L-2-гидроксикарбоновые кислоты. Л. содержится во всех живых организмах, гл. обр. в цитоплазме клеток. Фермент животных — тетрамер, состоящий из одинаковых субъединиц (H₄ или М₄) либо из их сочетаний (H₃М, H₂М₂, НМ₃). В тканях с аэробным обменом (сердце, печень) преобладает тетрамер H₄, характеризующийся макс. электрофоретич. подвижностью среди всех изоферментных форм Л.; в скелетных мышцах — форма М₄, обладающая миним. подвижностью. Изофермент H₄ предпочтительно катализирует окисление молочной кислоты в мышечной ткани сердца, а М₄ — восстановление пировиноградной кислоты в скелетных мышцах при низкой концентрации субстрата. У Л. из мышц (мол. м. 140 тыс.) оптим. каталитич. активность при pH 7,4–8,5; рI 4,5. В Л. имеется общий для мн. дегидрогеназ (катализируют окислит. — восстановит. реакции с переносом водорода от одного соед. к другому) структурный фрагмент, связывающий НАД, который состоит из 6 плотно упакованных параллельных β-цепей и неск. α-спиральных участков. Первичная структура определена для Л. из ряда источников (для Л. из акулы изучены структура активного центра и механизм каталитич. действия). Ингибиторы Л. — соед., реагирующие с группой SH, и гидроксиламин. Определение спектра изоферментного состава Л. в плазме крови используют для диагностики некоторых болезней печени (напр., инфекц. гепатита) и сердца.

^{Лит.: The enzymes, 3 ed., v. II, pt A, N.Y., 1975, p. 191–292.}

_{Т. Н. Дружинина}