ферредоксин
ФЕРРЕДОКСИН
железосодержащий белок, выполняющий функции переносчика электрона во мн. биол. окислит.-восста-новит. процессах. Содержится во всех фотосинтезирующих клетках и тканях, в т. ч. в хлоропластах высших растений.
Окраска Ф. определяется поглощением при 465, 420 (ε 9600), 390 и 278 нм. Ф. оптически активен и дает характерные спектры кругового дихроизма. Для восстановленной формы Ф. характерен спектр ЭПР, наблюдаемый при 77К; среднее значение g-фактора ок. 1,94.
Ф. — глобулярный белок, его молекула в зависимости от источника состоит из 1, 3 или 4 полипептидных цепей, содержащих по 95–100 аминокислотных остатков, из них 4–6 приходится на цистеин; высокое содержание глутаминовой и аспарагиновой кислот определяет кислые свойства Ф., рI ок.4. Мол. м. (8–24)∙103, типичное значение ок. 104. Для мн. Ф. из высших растений и водорослей известна первичная структура и обнаружена высокая степень гомологии. Ряд Ф. присутствует в клетках в виде олигомерных структур.
Ф., как правило, мало устойчив и должен храниться при низкой температуре. Однако в вулканич. глубоководных областях обнаружены содержащие Ф. термофильные архебактерии, напр. Pyrococcus furiosus, сохраняющие свойства после хранения 12 ч при 95 °C.
Все железо в окисленной форме Ф. имеет степень окисления +3. Ф. восстанавливается одноэлектронно, при этом один атом Fe(III) переходит в состояние Fe(II). В состоянии Fe(П) — Fe(III) Ф. — сильный восстановитель, типичное значение окислительно-восстановит. потенциала −400 мВ.
Функцион. свойства Ф. определяются наличием активного центра (одного для "простых" Ф., двух для "сложных"), структура которого представляет собой кластер, содержащий атом Fe, сульфидные мостики S2− и остатки цистеина CH2S−, координированные по атому Fe. Сера из сульфидных мостиков высвобождается при действии кислот, образуя H2S.
Ф. могут содержать би-(см. формулу), три- и тетраядерные кластеры. В биядерном кластере Ф. из Spirulina platensis расстояние между атомами Fe составляет 0,272 нм. В окисленной форме кластер содержит оба атома Fe(III) примерно в тетраэдрич. окружении. Структура в целом диамагнитна, т. к. между атомами Fe, находящимися в высокоспиновом состоянии, имеется антиферромагн. взаимод.; суммарный спин S = 0 при низких температурах. При комнатной т-pe возможно заселение возбужденных уровней (S=1), что обнаруживается как парамагнитный сдвиг сигналов ПМР протонов, находящихся вблизи металлокластера. При восстановлении одного атома Fe S= 1/2, что обусловливает спектр ЭПР.
В фотосинтезе Ф. осуществляет перенос электрона от фотосистемы I к никотинамидадениндифосфату, он участвует также в восстановлении сульфита, нитрита, ненасыщенных жирных кислот, поддержании активности фруктозо-1,6-дифосфатазы, пируватдекарбоксилазы и др. Ф. активен в ряде реакций, в которых образуется или используется в качестве восстановителя H2; партнером Ф. во мн. случаях выступают разл. гидрогеназы.
Разработаны способы удаления кластеров из Ф., в т. ч. с сохранением их структуры, а также реконструкции Ф. как с собственными простетич. группами, так и с их синтетич. аналогами. Моделирование активных центров Ф. стимулировало синтез координац. соед. аналогичной структуры.
Лит.: Thomson A.J., в кн.: Metalloproteins, pt 1. Metal proteins with redox roles, ed. P. Harrison, Weinheim — [a.o.], 1985, p. 79–120.
М. Г. Гольдфельд
