термолизин

ТЕРМОЛИЗИН

фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных гл. обр. остатками гидрофобных аминокислот (изолейцином, лейцином, валином, фенилаланином, метионином, аланином). Со значительно меньшими скоростями катализирует гидролиз связей, образованных остатками тирозина, глицина, треонина и серина. Не способен расщеплять пептидные связи, образованные с участием остатка пролина. Т. также катализирует реакцию транспептидирования (образование поперечных сшивок путем взаимодействия концевой группы NH2 пентаглицинового остатка молекулы с пептидной связью между концевыми остатками D-аланина др. фрагмента молекулы — гл. обр. в протеогликанах), не катализирует гидролиз амидов и эфиров карбоновых кислот.

Т. (мол. м. 34,6 тыс.) продуцируется бактерией Bacillus thermoproteolytics. Одна молекула Т. содержит один ион Zn2+, необходимый для проявления ферментативной активности, и четыре иона Ca2 , ответственных за стабильность фермента. В активный центр кроме иона Zn2+ входят остатки глутаминовой кислоты и гистидина (соотв. в положениях 143 и 231). Оптим. каталитич. активность Т. — при pH ок. 7. При 60 °C и pH 6,5–8,5 Т. полностью сохраняет свою активность в течение 1 ч. При 80 °C через 1 ч наблюдается потеря 50% активности.

Ингибируется Т. этилендиаминтетрауксусной кислотой, 1,10-фенантролином, AgNO3, Hg2Cl2 и др. Т. не ингиби-руется диизопропилфторфосфатом, хлорметилкетонамий.

Т. применяют при установлении первичной структуры белков.

Лит.: Matsubara H., Methods in enzymology, v. 19, ed. by G.E. Perlmann, N.Y.-L., 1970, p. 642–51; Holden H. M. [a. o.], "Biochemistry", 1987, v. 26, № 22, p. 8542–53.

Л. Д. Румш

Источник: Химическая энциклопедия на Gufo.me