γ-глутамилтрансфераза

γ-ГЛУТАМИЛТРАНСФЕРАЗА [(5-глутамил)пептид : аминокислота 5-глутамилтрансфераза]

фермент класса трансфераз, катализирующий перенос остатка глутаминовой кислоты на какой-либо акцептор:

где R — остаток аминокислоты, пептида или группа ОН; А-акцептор остатка глутаминовой кислоты (гл. обр. кодируемая α-аминокислота, а также некоторые дипептиды, H₂O, NH₂OH). Специфичность Г. к акцепторам значительно варьирует у разл. организмов. У млекопитающих наиб. сродством к ферменту обладают глицилглицин, L-цистин, L-глутамин и L-метионин. К пролину Г. абсолютно неспецифична.

В организме Г. ответствен за биосинтезглутамилпептидов и, возможно, за их перенос через клеточную мембрану в т. наз.глутамильном цикле. Он также участвует в деградации глутатиона (больные с врожденной недостаточностью Г. обнаруживают глутатионемию и глутатионурию) и играет роль в реакциях детоксикации.

Г. — гликопротеид. Существует в двух формах (мол. м. 200 тыс. и 68–92 тыс.), молекулы которых состоят из двух субъединиц. На одной из них (с меньшей мол. массой) расположенглутамилсвязывающий участок, другая участвует в связывании фермента с мембранами клетки. Оптим. каталитич. активность Г. проявляется обычно при pH 8,2, при переносе остатка глутаминовой кислоты на H₂O — ниже pH 7.

Г. может ингибироваться необратимо, напр. 6-диазо-5-оксо-L-норлейцином, и обратимо, напр. серином в присутствии солей борной кислоты, глутамилгидразонами α-кетокислот и глутамилфенилгидразидами. Представители двух последних групп веществ ингибируют Г. по конкурентному механизму (т. е. вытесняют субстрат из фермент-субстратного комплекса).

Г. содержится в тканях животных (гл. обр. в почках) и растений. В пределах одного класса животных она иммунологически однородна и отличается только составом небелковой компоненты. При некоторых заболеваниях печени и поджелудочной железы активность Г. в сыворотке крови повышается, что используется в диагностич. целях.

^{Лит.: Горленко В. А., Филиппович Ю. Б., "Успехи современной биологии", 1979, т. 88, в. 3 (6), с. 367–86; Tate S. S., Meister A., "Molecular and Cellular Biochemistry", 1981, v. 39, p. 357–68.}

_{В. А. Горленко}