лизоцим
ЛИЗОЦИМ (мурамидаза)
фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз β-1 : 4-гликозидной связи между остатками N-ацетилглюкозамина и N-ацетилмураминовой кислоты (см. формулу) пептидогликана клеточной стенки бактерий. Гидролизует также такую же связь в полимере, состоящем из остатков N-ацетилглюкозамина (хитине), но со значительно меньшей скоростью. Л. обнаружен практически во всех организмах. У позвоночных содержится гл. обр. в слезах, слюне, селезенке, легких, почках и лейкоцитах; в тканях локализуется в лизосомах.
Выделено и изучено более 50 Л. из разных источников. Все они состоят из одной полипептидной цепи и являются сильно основными белками (рI 10,5–11). Наиб. изучен Л. белка куриных яиц (мол. м. 14306). Полностью определено его строение, в т. ч. третичная структура. Молекула Л. имеет форму, близкую к форме эллипсоида с осями 3,0 и 4,5 нм. Ее пересекает косая щель, в которой происходит сорбция и гидролиз субстрата (в ней м. б. связано 6 гликопиранозных звеньев). Щель имеет гидрофобный карман, в котором локализуется ацетамидная группа N-ацетилглюкозамина. Важную роль в механизме гидролиза гликозидной связи играют группа C(O)О− остатка аспарагиновой кислоты (поляризует связь) и недиссоциированный карбоксил остатка глутаминовой кислоты (донор протона). Оптим. условия для лизиса (разрушения) микробов Microccocus lysodeikticus (обычного тест-субстрата Л.) — pH 6–7, ионная сила раствора 0,1. Ионы Cl−несколько активируют Л.; в отсутствие солей его активность резко падает. Повышение температуры вплоть до 60 °C увеличивает активность Л.; дальнейшее нагревание обратимо инактивирует фермент. В растворе (особенно в кислой среде при pH 2–3) Л. выдерживает без необратимой денатурации кратковременное кипячение. В сухом виде фермент выдерживает нагревание при 160 °C в течение 1 ч. Конкурентные ингибиторы Л. — близкие по строению к субстрату олигосахариды с небольшим числом звеньев или моносахариды, напр. N-ацетилглюкозамин и олигомер, содержащий 2 или 3 его остатка. У позвоночных Л. выполняет функции неспецифич. антибактериального барьера. Механизм действия обусловлен способностью фермента нарушать клеточную стенку бактерий и вызывать их лизис. Л. применяют в медицине как противомикробное средство (в т. ч. как добавка в продукты питания для детей).
Лит.: Бухарин О. В., Васильев Н. В., Лизоцим и его роль в биологии и медицине, Томск, 1974; Основы биохимии, пер. с англ., т. I, М., 1981, с. 313–17; Lisozyme, ed. by E. F. Osserman, R. E, Canfield, S. Beychok, N.Y., 1974; Jolles P., Jolles J., "Molec. and Cell Biochem.", 1984, v. 63, № 2, p. 165–89.
Н. А. Кравченко
Химическая энциклопедия