белки

I

белки

— (Sciurus), род беличьих. Дл. тела 20—31 см. Хорошо лазают и передвигаются по деревьям. Длинный (20—30 см) пышный хвост служит рулём при прыжках. Ок. 40 видов, в Сев. полушарии и на С. Юж. Америки, в горных и равнинных лесах, включая островные леса, лесостепи и лесотундры. В СССР — обыкновенная Б. (S. vulgaris) и кавказская, или персидская (S. anomalus). Обыкновенная Б. акклиматизирована в Крыму, на Тянь-Шане и Кавказе. Б. активны утром и вечером. Живут в дуплах и гнёздах. Питаются семенами, почками, ягодами и грибами. Обыкновенная Б. 2 раза в год рождает по 3—10 голых слепых детёнышей. Численность резко колеблется в разные годы в зависимости от урожая кормов (гл. обр. семян ели и др. хвойных). Нек-рые виды иногда совершают дальние миграции, переплывая реки, озёра. Обыкновенная Б.— один из осн. объектов пушного промысла СССР.

См. рис. 1 при ст. грызуны.

——————

II

белки

— протеины, высокомолекулярные органич. соединения, построенные из остатков аминокислот. Играют первостепенную роль в жизнедеятельности, выполняя многочисл. функции в их строении, развитии и обмене веществ. Мол. м. Б. от ~ 5000 до мн. миллионов. Бесконечное разнообразие белковых молекул (в Б. входят, как правило, 20 а-L-аминокислот), обусловленное разл. последовательностью аминокислотных остатков и длиной полипептидной цепи, определяет различия их пространств, структуры, химич. и физич. свойств. Б. обладают амфотерными свойствами и не проникают через полупроницаемые мембраны.

Единой классификации Б. не существует. В зависимости от формы белковой молекулы различают фибриллярные и глобулярные Б., от выполняемой ими функции — структурные, каталитические (ферменты), транспортные (гемоглобин, церулоплазмин), регуляторные (нек-рые гормоны), защитные (антитела, токсины) и др.; от состава — простые Б. (протеины, состоят только из аминокислот) и сложные (протеиды, в состав к-рых наряду с аминокислотами входят углеводы — гликопротеиды, липиды — липопротеиды, нуклеиновые к-ты — нуклеопротеиды, металлы — металлопротеиды и т. д.); в зависимости от растворимости в воде, растворах нейтральных солей, щелочах, кислотах и органич. растворителях — альбумины, глобулины, глутелины, гистоны, протамины, проламины. Биол. активность Б. обусловлена их необыкновенно гибкой, пластичной и в то же время строго упорядоченной структурой, позволяющей решать проблемы узнавания на уровне молекул (см. комплементарность), а также осуществлять тонкие регулирующие воздействия.

Различают следующие уровни структурной организации Б.: первичную структуру (последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи); вторичную (укладку полипептидной цепи в α-спиральные участки и b-структурные образования); третичную (трёхмерную пространственную упаковку полипептидной цепи) и четвертичную (ассоциацию неск. отдельных полипептидных цепей в единую структуру). Четвертичную структуру имеют не все Б.— чаще всего регуляторные. Иногда разл. Б. образуют надмолекулярные структуры, функционирующие как единое целое. Наиб. устойчива первичная структура Б., остальные легко разрушаются при повышении темп-ры, резком изменении рН среды и др. воздействиях. Такое нарушение наз. денатурацией и, как правило, сопровождается потерей биол. свойств. Первичная структура Б. определяет вторичную и третичную, т. е. самосборку белковой молекулы. Такая возможность показана при искусств, синтезе белка — фермента рибонуклеазы. Б. в клетках организмов постоянно обновляются. Необходимость их постоянного обновления лежит в основе обмена вешеств. Решающая роль в биосинтезе Б. принадлежит нуклеиновым к-там. Б.— первичные продукты генов. Последовательность аминокислот в Б. отражает последовательность нуклеотидов в нуклеиновых кислотах (см. генетический код, транскрипция, трансляция). Поэтому Б.— важнейшие маркёры для изучения процессов эволюции и экспрессии генов. Б.— один из оси. продуктов питания человека и животных. Недостаток Б. в пище приводит к ряду тяжёлых нарушений азотистого обмена.